Активното място на ензима: структура, свойства. Кой открили активния център на ензима? Какво се нарича активен център на ензима?

Всички сме чували за ензимите, но това е малко вероятно, че всеки един от нас старателно знае точно как са подредени тези вещества, и защо те са необходими. В тази статия ще ви помогне да се разбере структурата и функциите на ензими (ензими), като цяло, както и техните активни центрове в частност.

изследвания История

През 1833, френски химик Anselme Payen идентифицират и описват свойствата на ензима амилаза на.

Няколко години по-късно, Луи Пастьор, изучаване превръщането на захар в алкохол с участието на мая, предполагат, че този процес се дължи на химикалите, които съставляват маята.

В края на XIX век физиолог на Вили Kyune първи въвежда термина "ензим".

Немски Едуард Бюхнерова през 1897 идентифицирани и описани цимаза - ензимен комплекс, който катализира превръщането на захароза в реакционната етанол. В природата цимаза в голямо количество в дрождите.

Не е известно кога и кой откри активния център на ензима. Това откритие е кредитирана с Нобеловият лауреат химик Edaurdu Бюхнер американски биолог Джеймс Съмнър и други известни учени, които са работили върху изучаването на ензимната катализа.

Обща информация за ензими

Припомнете си, че ензими - вещества от протеин характер, които изпълняват функции в живите организми катализатори на химични реакции. Ензимът има части, които не участват директно в това, потокът на реакцията осигурява активен център на ензима.

Ето и някои от свойствата на ензими:

1) ефективност. Малко количество катализатор достатъчно, за да се ускори химична реакция в 10 ⁶ пъти.

2) Специфичност. Един ензим не е универсална катализатор на реакция в клетката. За ензим изразена специфичност на действие: всеки ензим катализира само един или няколко подобни реакции с основи (фуражи на реагент), но други химически реагенти за същото естество, ензимът може да бъдат безполезни. Взаимодействие с подходящи субстрати и по-нататъшно ускоряване на реакцията осигурява активен център на ензима.

3) Clear активност. Определянето на ензимната активност в клетката непрекъснато се променя от ниска към висока.

4) Концентрация на някои ензими в клетката не е постоянна и може да варира в зависимост от външните условия. Такива ензими в биологията наречени индуцируеми.

класификация на ензими

В своята структура, ензимите могат да бъдат разделени в прости и сложни. Обикновено се състои изключително от аминокиселинни остатъци, са сложни небелтъчен група вещества. Комплекс наречените коензими.

По вид на ензим катализира реакции са разделени на:

1) Оксидоредуктази (катализира редокс реакции).

2) трансферази (прехвърля в отделни групи от атоми).

3) лиази (разкъсват химични връзки).

4) липаза (форма връзка в реакциите поради енергията на АТР).

5) изомерази (uchuvstvuyut реакции взаимно превръщане на изомерите).

6) хидролази (катализира химични реакции чрез разграждане с връзки).

Структура ензим

Ензим - комплекс триизмерна структура, която се състои главно аминокиселинни остатъци. Също така има протезна група - компонент на небелтъчен характер, свързани с аминокиселинни остатъци.

Ензими - главно глобуларни протеини, които могат да бъдат комбинирани в сложни системи. Подобно на други протеинови вещества, ензими са денатурирани чрез повишаване на температурата или чрез излагане на някои химикали. По време на денатурация варира третичен ензим структура и следователно свойствата на активния център на ензима. В резултат на ензимната активност намалява драстично.

Катализирана субстрат е обикновено много по-малък от самия ензим. Най-лесният ензима се състои от шестдесет аминокиселинни остатъци, и неговия активен център - само две.

Има ензими каталитичен сайт аминокиселини, които не са представени, и органичен протезна група, или (по-често) неорганичен произход - кофактор.

Концепцията на активното място

Само една малка част от ензима участват пряко в химични реакции. Тази част на ензима, наречен активното място. Активното място на ензима - липид, няколко остатъка на аминокиселина или протезна група, която се свързва към субстрат и катализира реакцията. Аминокиселинните остатъци на активния сайт могат да принадлежат на всички аминокиселини - полярни, неполярни, заредена, ароматен незареден.

активен ензим център (това липид, аминокиселини и други вещества, способни да реагират с реагентите) - най-важната част на ензима, без тези вещества ще бъде безполезно.

Обикновено молекулата на ензим има само един активен сайт на свързване с един или повече други реагенти. Аминокиселинните остатъци на активния център образуват водородни, хидрофобни или ковалентни връзки, образуване на ензим-субстрат комплекс.

Структурата на активния център

Активното място на ензима, прости и сложни е джоб или слот. Тази структура на активния център на ензима трябва да отговаря геометрично и електростатично субстрата, тъй като промяна в третичната структура на ензима може да промени активното място.

Свързване и каталитични център - области на активния център на ензима. Очевидно е, че мястото на свързване "контрола" субстрат съвместимост, и е свързана с него, и каталитичния център участва пряко в реакцията.

Свързването на активния център на субстрата

За да се обясни как, са предложени активното място на ензима, свързан с конкретен реагент няколко теории. Най-популярните от тях - теория на Fisher, е теорията за "ключ". Fisher предполага, че е ензим, идеално подхожда за всеки субстрат в неговите физични и химични свойства. След образуването на всякакви модификации не настъпва ензим-субстрат комплекс.

Друг американски учен - Daniel Koshland - добавя Fisher поемане на теорията, че активното място на ензима може да се променя тяхната конформация, докато не се побира определен субстрат.

Кинетиката на ензимни реакции

реакция Особености ензимна учи биохимия на частния сектор - ензимната кинетика. Този конкретен проучвания науката на реакции с различни концентрации на ензими и субстрати, в зависимост от скоростта на реакцията на температурата вътре в клетката и свойствата на активното място на ензима, в зависимост от физико-химичните параметри на средата.

Ензимни кинетика работи понятия като скорост на реакцията, активиране на енергия, активиране бариера, молекулярна активност, специфична активност и др. Разгледаме някои от тези концепции.

Това има биологична реакция, реагентите, необходими за прехвърляне на някои енергия. Тази енергия се нарича енергията на активиране.

Добавянето на ензима на реагентите за намаляване на енергията на активиране. Някои вещества реагират по без участието на ензими, тъй като енергията на активация е твърде висока. равновесието на реакцията не се измести с добавяне на ензима.

Скоростта на реакцията - за количеството на реакционния продукт се появява или изчезва през времето на единица.

Зависимост на скоростта на реакция на концентрация на субстрата безразмерна физическа величина характеризира - Michaelis постоянна.

Молекулно активност - броят на субстратните молекули, които се превръщат в една молекула ензим за единица време.