Регулирането на активността на ензимите и техните начини

Като единица на живата материя, която функционира като набор от отворени биологични системи, клетката е постоянно общуване с външния вещество на околната среда и енергетиката. За да се поддържа хомеостаза в него има група от специални вещества протеин природата - ензими. Структурата, функциите и регулиране на дейността на ензимите, учи специален клон биохимия, ензимология обади. В тази статия, използвайки конкретни примери, ние ще разгледа различни механизми и методи за регулиране на активността на ензими, свързани с по-високи бозайници и хора.

Условията, необходими за оптимална ензимна активност

Биологично активни агенти, които селективно засягат както реакцията асимилация и разцепването проявяват своите каталитични свойства в клетките при определени условия. Например, важно е да се разбере в коя част на клетката се провежда химичен процес, който включва ензими. Поради огнепреграждането (разделянето на цитоплазмата на обектите) антагонистични реакции възникват в различните му части и органели.

Така протеиновия синтез се провежда в рибозомите и тяхното разцепване - в hyaloplasm. Cellular регулиране активността на ензими, които катализират биохимични реакции срещу не само осигурява оптимална скорост на потока на метаболизма, но също така предотвратява образуването на енергия безполезни метаболитни пътища.

комплекс мултиен

Структурни и функционални организация на ензими, ензимни форми единични клетки. Повечето от химичните реакции, които протичат в него са взаимосвързани. Ако в многостепенен химичен процес продукт на първата реакция е реагент за Освен това, в този случай, пространственото подреждане на ензими в клетката се изразява особено силно.

Трябва да се помни, че ензимите са по природа прости или сложни протеини. И тяхната чувствителност към клетъчни субстрати дължат главно до промяна в своя пространствена конфигурация на третична или четвъртична структура на пептида. Ензимите и реагират на промени не само в клетъчни параметри като химичен състав hyaloplasm, концентрация на реагентите и реакционните продукти, температурата, но също така и към промените в съседните клетки или в извънклетъчната течност.

Защо клетка разделен на отделения

Разумен и логичен дивата природа устройство просто невероятно. Това важи с пълна сила за живот прояви характерните на клетката. За учен химик съвсем ясно, че многопосочни ензимни химични реакции, например синтеза на гликолиза и глюкоза може да не протичат в една и съща тръба. Как тогава обратното среща в реакционната hyaloplasm една клетка, която е субстрат за тяхното поведение? Оказва се, че клетъчните съдържанието - цитозола, - където антагонистичните химични процеси се извършват пространствено разделени и изолирани форми локуси - отделения. Поради техните метаболитни реакции на висшите бозайници и хора са регулирани особено точно и метаболитни продукти се превръщат във форма, лесно прониква през стените на клетъчни сайтове. На следващо място, те се възстанови първоначалната си структура. В допълнение към цитозола, ензимите, съдържащи се в органели: рибозоми, митохондрии, ядро, лизозоми.

Ролята на ензими в енергийния метаболизъм

Разглеждане на окислително декарбоксилиране на пируват. Регламент на каталитичната активност на ензими, то е добре проучено ензимология. Този биохимичен процес протича в митохондриите - dvumembrannyh органели на еукариотни клетки - и междинен процес между аноксична разделяне глюкоза и цикъла на Кребс. Пируват дехидрогеназа комплекс - PDH - съдържа три ензим. В по-големи бозайници и хора намали своята случва с увеличаване на концентрацията на ацетил-СоА и Nath, т.е. в случай на алтернативни възможности за образование молекули на ацетил-СоА. Ако клетката се нуждае от повече части на енергия и изисква нови акцепторни молекули за реакции на амплификация трикарбоксилови киселина цикъл, ензими се активират.

Какво е алостеричен инхибиране

Регулиране на активността на ензимите може да се извърши със специални вещества - каталитични инхибитори. Те могат да бъдат ковалентно свързани към специфичен локус ензим, заобикаляйки неговия активен сайт. Това води до пространствен деформация на структурата на катализатор и автоматично води до намаляване на своите ензимни свойства. С други думи, не е алостеричен регулиране на ензимната активност. Ние също така добави, че тази форма на каталитично действие присъщи олигомерни ензими, т.е. тези, чиито молекули се състоят от два или повече полимерни протеинови субединици. PDH-комплекс дискутирани в предишния заглавието се съдържа само три олигомерен ензим: пируват дехидрогеназа, дехидрогеназа и degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

регулаторни ензими

Изследвания в Enzymology установен факт, че скоростта на химични реакции зависи както от концентрацията и активността на катализатора. Най-често, основните метаболитни пътища съдържат ензими, които регулират скоростта на реакцията при всички свои сайтове.

Те се наричат регулиране и обикновено засяга първоначалната реакция на комплекса, и може да участва в повечето бавни химични процеси в необратима реакция, или да се присъединят на реагентите в точки на разклоняване в метаболитен път.

Как е пептид взаимодействието

Един метод, при който регулирането на ензимната активност се появява в клетка е протеин-протеин взаимодействието на. Какво е това? Регулаторни протеини се сливат с ензим молекула, при което тяхното активиране. Например ензима аденилат циклаза разположен върху вътрешната повърхност на клетъчната мембрана и могат да взаимодействат с тези структури като хормон рецептор и пептида, разположен между нея и ензима. От полученото съединение хормон рецептор променя протеин междинно пространствен потвърждение, този метод на повишаване на каталитичните свойства на аденилат циклаза в биохимията се нарича "активиране поради присъединяване регулаторни протеини."

Протомери и тяхната роля в биохимия

Тази група от вещества, наречени друг протеин кинази, ускоряване на предаването на аниона PO ₄ ^3- gidroksogrupp аминокиселина, принадлежащо към пептид макромолекула. Регулиране на активността на ензими протомери ще се разглежда от нас като пример за протеин киназа А. молекула - тетрамер е съставен от два катализатора и две регулаторни субединици и пептид не функционира като катализатор, докато регулаторната област за протомер прикрепен молекула четири сАМР. Това предизвиква трансформация на пространствената структура на регулаторни протеини, което води до освобождаването на две каталитични активирани протеинови частици, т.е. дисоциация протомери. Ако отделен от регулаторните субединици на сАМР молекула, протеин киназа неактивен комплекс отново възстановен тетрамер, както се случва асоцииране каталитично и регулаторни пептиди частици. Така начин регулирането на ензимна активност обсъдено по-горе осигури тяхната обратим характер.

Химическа регулиране на ензимната активност

Биохимия и изследван тези механизми на регулиране на ензимната активност, фосфорилиране, дефосфорилиране. Механизмът за регулиране на ензимната активност в този случай има следната форма: амино остатъци на ензима, съдържащ ОН киселина ^-, променят своята химическа модификация поради излагане fosfoproteinfosfataz. В този случай, корекция податлив на активното място на ензима, където ензимите по някаква причина се тях активиращи и за други - инхибиторна. fosfoproteinfosfataz каталитични свойства се се регулират от хормони в завой. Например, животински нишесте - гликоген - и мазнини между храненията се разграждат в стомашно-чревния тракт, или по-точно, в дванадесетопръстника под влиянието на глюкагон - панкреаса ензима.

Този процес се повиши чрез фосфорилиране на трофични стомашночревни ензими. В активния период на разграждане, когато храната влиза от стомаха в дванадесетопръстника, синтез на глюкагон е подобрена. Инсулин - един панкреаса ензим, произвеждан от алфа клетките на Лангерхансовите острови, - взаимодейства с рецептора, включително фосфорилиране на един и същ механизъм на храносмилателни ензими.

частична протеолиза

Както можете да видите, нива на регулиране на ензимната активност в клетката варират. За ензими, които са извън цитозола или органели (в кръвната плазма или в стомашно-чревния тракт), като методът на активиране е процес на хидролиза на пептидни връзки CO-NH. Това е необходимо, тъй като тези ензими се синтезират в неактивна форма. Молекула е разцепен от пептидната част на ензим и остатъка подлежи на модификация на структурата на активното място. Това води до факта, че ензимът "включва работно състояние", тоест, е в състояние да повлияе на хода на химичния процес. Например, неактивен ензим панкреасните не трипсиноген разцепва протеини храна въвеждане на дванадесетопръстника. Той се провежда под действието на enteropeptidase протеолиза. След което ензимът е активен и сега се нарича трипсин. Частично протеолиза - процесът е обратим. Той се среща в случаи като активиране на ензими, които разграждат полипептиди в съсирването на кръвта.

Роля на концентрация на изходните материали в клетъчния метаболизъм

Регламент на дейността на наличието на ензимен субстрат разгледана частично в контакт подзаглавие "мултиен комплекс." Скоростта на каталитични реакции, които протичат в няколко етапа, е силно зависима от броя на молекулите на изходния материал е в hyaloplasm клетки или органели. Това се дължи на факта, че скоростта на метаболитен път е право пропорционална на концентрацията на изходен материал. По-големите реагенти молекули, намиращи се в цитозола, толкова по-висока скорост на всички следващи химични реакции.

алостеричен регулиране

Ензими, чиято активност се регулира не само от концентрацията на изходните материали, реагенти, но и ефекторните вещества, характеризиращ се с т.нар алостеричен регулирането. Повечето от тези ензими са представени с междинни продукти на метаболизма на клетката. Благодарение на ефектори и внедрена регулиране на ензимната активност. Biochemistry доказано, че тези съединения, наречени алостерични ензими са много важни за метаболизма на клетки, тъй като те имат изключително висока чувствителност към промени в хомеостаза. Ако ензимът инхибира химическата реакция, т.е. намалява скоростта му - тя се нарича отрицателно ефекторна (инхибитор). В обратния случай, когато има увеличение на скоростта на реакцията, става въпрос за активатора - положителен ефектор. В повечето случаи изходните материали, т.е. реагентите влизат в химични взаимодействия играят роля активатори. Разбира се, продуктите, образувани от многостъпални реакции се държат като инхибитори. Този тип регулиране конструирана на отношението на концентрацията на реагентите и продуктите, наречен хетеротрофни.