Нивата на структурна организация на протеинови молекули или протеин структурата на

Структурата на протеиновата молекула изследвани за повече от 200 години. Тя е известна с много протеини. Някои от тях са синтезирани (например, инсулин, RNase). Основната структурна и функционална единица на протеинови молекули от аминокиселини. Освен карбоксилните и аминогрупите и протеини съдържат други функционални групи, които определят техните свойства. Такива групи включват поставя в странично разклонения протеин молекула: карбоксилна група от аспарагинова киселина или глутаминова киселина, амино група на лизин или хидроксилизин, гуанидин група от аргинин, на имидазол групата на хистидин, хидроксилната група на серин и треонин, фенол група на тирозин, в сулфхидрилната група на цистеин, дисулфид групата на цистин, тиоетер група на метионин, фенилаланин ядро benzelnoe, алифатни вериги с други аминокиселини.

Има четири нива на структурна организация на протеиновите молекули.

Първичната структура на протеина. Аминокиселините в протеиновата молекула са свързани заедно чрез пептидни връзки, като се образува първичната структура. Това зависи от качествения състав на аминокиселини, техния брой и последователността между съединенията. Първичната структура на протеина, най-често се определя от Sanger. протеин тест се третира с разтвор ditroftorbenzola (DNP), при което се образува динитрофенил-протеин (протеин-DNP). Впоследствие DNP-хидролизиран протеин образува остатък протеинова молекула и DNP-аминокиселина. DNP-амино киселина се извлича от тази смес и измеримо хидролиза. Продуктите от хидролизата се аминокиселина и динитробензен. Останалата част от протеиновата молекула реагират с новите части на DNP, доколкото цялата молекула не се разделят на аминокиселини. Въз основа на количествено изследване на аминокиселини се долива първичната структура на индивидуалната схема протеин. Известен първична структура на протеини инсулин, миоглобин, хемоглобин, глюкагон и много други).

По метода на Edman протеин се обработва с фенил изотиоцианат. Понякога се използва протеолитични ензими - трипсин, пепсин, химотрипсин, пептидаза и т.н.

Вторичната структура на протеина. Американски учени, като се използва рентгенов анализ, намерено, че веригите на протеин полипептидни често съществуват под формата на алфа-спирали и понякога бета структури.

Алфа-спирала се сравнява с вита стълба, която изпълнява функцията на степените на аминокиселинни остатъци. В молекули фибриларни протеини (копринен фиброин) полипептидна верига е почти напълно опъната (бета-структура) и разположени под формата на сфери, стабилизиран чрез водородни връзки.

Алфа-спирала може да се образува спонтанно в синтетичните полипептиди (dederon, найлон), които имат молекулно тегло от 10 до 20 хиляди. Да. В някои части на протеини молекула (инсулин, хемоглобин, RNAse) разгражда спирална конфигурация алфа на пептидната верига, и са оформени спирална структура от друг вид.

Третичната структура на протеина. Спираловидни части на полипептидната верига на протеиновата молекула са в различни отношения, които определят третичен (триизмерни) структура, форма и форма на обема на протеиновата молекула. Смята се, че третичната структура на автоматични и възниква в резултат на взаимодействие с аминокиселинни остатъци от молекули на разтворителя. Така хидрофобните радикали "изготвени" в протеиновата молекула, образувайки им сух зона и хидрофилни групи са ориентирани към разтворителя, което води до образуването на енергично благоприятно потвърждения молекула. Този процес е придружен от образуването на междумолекулни връзки. Третичната структура на молекулата на протеин транскрибирана за РНКаза, хемоглобин, лизозим от кокоши яйца.

На четвъртичната структура на протеина. Този тип структура на молекулата на протеина възниква като резултат от свързване на няколко подединици интегрирани в една молекула. Всяка субединица има първична, вторична и третична структура.